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Long-range electrodynamic INteractions between proteinS

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Quantenphänomen bei Proteinen offenbart deren Funktionsweise

Mit einem bahnbrechenden Biosensor werden intrazelluläre biomolekulare Reaktionen untersucht und somit Erklärungen dafür geliefert, was die klassische Chemie nicht erklären kann: Wie organisieren und koordinieren sich Zellen?

Zwar ist bekannt, dass Informationen innerhalb von Zellen durch biomolekulare Reaktionen, insbesondere zwischen Proteinen, weitergegeben werden, doch bleibt der genaue Mechanismus bisher ungeklärt. Die gängigste Erklärung der Biologie lautet, dass vor allem elektrostatische Kräfte diesen Prozess antreiben und den Zellen hilfreich dabei sind, sich zu organisieren und ihre Funktionen zu koordinieren. Dieser allgemein anerkannten Theorie zufolge wird Information übertragen, wenn sich chemische Reaktionen von einem Ort zum nächsten ausbreiten, angetrieben durch zufällige Molekülbewegungen (Brownsche Bewegung)(öffnet in neuem Fenster). „Dieser Mechanismus allein reicht jedoch nicht aus, um die enorme Effizienz dieser Reaktionen in lebenden Zellen angemessen zu erklären, sodass eine Lücke von etwa vier Größenordnungen zwischen den Vorhersagen dieses Modells und dem in der Literatur beschriebenen Geschehen besteht. Da muss noch etwas anderes mit im Spiel sein“, bekräftigt Jeremie Torres, Koordinator des Projekts LINkS(öffnet in neuem Fenster). Das Team von LINkS befasste sich mit einem Aspekt der Zelldynamik, der als „elektrodynamische Wechselwirkungen über große Entfernungen“ bekannt ist, um zu erklären, wie die richtigen molekularen Partner zur richtigen Zeit und am richtigen Ort zueinanderfinden, damit bemerkenswert effiziente biochemische Reaktionen möglich werden. „Wir konnten diese Wechselwirkungen als real(öffnet in neuem Fenster) nachweisen, was eine bedeutende wissenschaftliche Entdeckung ist, die seit langem geltende Annahmen der Molekularbiologie in Frage stellt“, fügt Torres vom französischen Nationalen Zentrum für wissenschaftliche Forschung(öffnet in neuem Fenster) hinzu, an dem das Projekt angesiedelt ist.

Erster seiner Art: Chiplabor-Biosensor

Große Biomoleküle, etwa Proteine, weisen Schwingungsmoden auf. Schwingt eine Gruppe dieser Teilchen bei derselben Frequenz, erzeugen sie elektrodynamische Kräfte, die zu zellulären Wechselwirkungen oder elektrodynamischen Wechselwirkungen über große Entfernungen führen. Torres erklärt: „In den 60er Jahren stellte H. Fröhlich die Theorie auf, dass elektrodynamische Wechselwirkungen über große Entfernungen erzeugt werden, wenn die Energie aller normalen Proteinmoden im niedrigsten Energiemodus kanalisiert wird, wodurch das entsteht, was er als ‚Kondensation‘ bezeichnete. Aufbauend auf unseren früheren Arbeiten konnten wir innerhalb von LINkS dieses Phänomen weiterführend demonstrieren.“ Bislang war es schwierig, elektrodynamische Wechselwirkungen über große Entfernungen nachzuweisen, da ihre kollektiven Proteinschwingungen bei der niedrigsten Terahertz-Frequenz (THz) nachweisbar sind und die THz-Spektroskopie in den wässrigen Medien von Zellen nur unter Schwierigkeiten einsetzbar ist. Um dieses Problem zu lösen, entwickelte das Team von LINkS einen bahnbrechenden Chiplabor-THz-Biosensor, dessen Konfiguration es zulässt, die Wasseraufnahme innerhalb bestimmter Grenzen zu überwinden. Die Terahertz-Spektroskopie(öffnet in neuem Fenster) wird ergänzt durch Kleinwinkelstreuung mit Röntgenstrahlung(öffnet in neuem Fenster) und Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie(öffnet in neuem Fenster). Nach der Untersuchung der Proteine mit dem Biosensor wurden die Ergebnisse mit von den Projektpartnern entwickelten theoretischen Modellen der Quantenelektrodynamik verglichen. „Wir haben den ersten experimentellen Nachweis für Fröhlichs Modell erbracht, das vorhersagt, dass Proteine unter Energiezufuhr kollektive Schwingungen, ‚Fröhlich-Kondensate‘, beibehalten können“, erklärt Torres. Das Team ermittelte verschiedene Energiequellen und führte Versuche mit diesen durch, etwa mit lichtgetriebenen Prozessen (unter Einbeziehung der Exziton-Phonon-Kopplung) und Wärmeenergie, und demonstrierte dabei, welche entscheidende Rolle die lokale Umgebung (wie beispielsweise die umgebenden Wasserschichten) übernimmt. „Dies eröffnet neue Perspektiven hinsichtlich der Frage, wie die Energie innerhalb der Proteine und zwischen den Proteinen übertragen wird(öffnet in neuem Fenster)“, fügt Torres hinzu. „Wir haben sogar eine neue Art von hybridem Quantenteilchen, oder Polariton, entdeckt, das durch starke Wechselwirkungen zwischen Licht und den kollektiven Schwingungen von Proteinen entsteht. Dabei handelt es sich um eine spannende Entdeckung, die eine Brücke zwischen Physik und Biologie schlägt.“

Gezielte Therapien und Erkenntnisse der Quantenbiologie

Die Ergebnisse der Arbeit von LINkS liefern den vermutlich ersten experimentellen Nachweis für Phänomene im Quantenmaßstab, die auf der Ebene von Proteinen ablaufen, und sind für eine Vielzahl von Anwendungsbereichen von Bedeutung. „Zu verstehen, wie elektromagnetische Felder lebende Organismen beeinflussen, könnte neue Forschungsfelder in der Medizin und Biologie eröffnen. Wenn wir die spezifische Signatur von Proteinen identifizieren können, könnten wir möglicherweise deren Funktion und ihre Verbindung zu anderen chemischen Partnern in der Zelle beeinflussen, beispielsweise die Wirksamkeit von Arzneimitteln steigern“, berichtet Torres. Während diese Arbeit bereits im Gange ist, untersucht das Team überdies die Auswirkungen seiner Erkenntnisse auf Quantenebene, wobei erforscht wird, wie die Dauer (sowohl zeitlich als auch phasenmäßig) kollektiver Schwingungszustände biologische Funktionen wie etwa die Photosynthese antreiben könnte.

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